PembentukanSains

Tahap organisasi struktur molekul protein atau struktur protein

Struktur molekul protein yang dikaji selama lebih 200 tahun. Beliau terkenal dengan banyak protein. Sebahagian daripada mereka telah disintesis (mis, insulin, RNase). Unit struktur dan fungsi asas molekul protein daripada asid amino. Tambahan pula carboxyl dan amino kumpulan dan protein mengandungi kumpulan berfungsi lain, yang menentukan sifat-sifat mereka. kumpulan itu termasuk diletakkan di dalam molekul branchings protein sisi: Kumpulan carboxy asid aspartik atau asid glutamik, kumpulan amino lisin atau hydroxylysine, Kumpulan guanidine arginina, Kumpulan imidazole di histidine, Kumpulan hidroksil daripada serine dan threonine, kumpulan fenol tyrosine, Kumpulan thiol daripada cysteine, Kumpulan disulfida daripada cystine, thioether sekumpulan methionine, phenylalanine benzelnoe teras, rantai alifatik asid amino yang lain.

Terdapat empat peringkat organisasi struktur molekul protein.

Struktur utama protein. asid amino dalam molekul protein yang disertai bersama oleh ikatan peptida, sehingga membentuk struktur utama. Ia bergantung kepada komposisi kualitatif asid amino, bilangan mereka dan urutan di antara sebatian. Struktur utama protein yang paling sering ditentukan oleh Sanger. Ujian protein dirawat dengan ditroftorbenzola penyelesaian (DNP), dan dengan itu membentuk dinitrophenyl-protein (protein-DNP). protein kemudiannya DNP-dihidrolisiskan membentuk molekul protein sisa dan asid DNP-amino. asid DNP-amino pulih daripada campuran ini dan hidrolisis boleh diukur. Produk hidrolisis adalah amino asid dan dinitrobenzena. Baki molekul protein yang bertindak balas dengan bahagian baru DNP selagi seluruh molekul tidak terurai menjadi asid amino. Berdasarkan kajian kuantitatif asid amino membentuk struktur utama protein litar individu. struktur utama dikenali protein insulin, myoglobin, hemoglobin, glucagon dan lain-lain).

Dengan kaedah Edman protein dirawat dengan phenyl isothiocyanate. Kadang-kadang menggunakan enzim proteolitik - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, dan lain-lain

Struktur sekunder protein. saintis Amerika, menggunakan analisis X-ray, mendapati bahawa rantaian protein polipeptida sering wujud dalam bentuk alpha-helices dan struktur kadang-kadang beta.

Alpha-helix dibandingkan dengan tangga pilin, yang melaksanakan fungsi darjah residu asid amino. Dalam molekul berhubung dgn urat saraf protein (sutera fibroin) rantai polipeptida hampir sepenuhnya diregangkan (beta-struktur) dan disusun dalam bentuk sfera, distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Alpha-heliks boleh dibentuk secara spontan dalam polypeptides sintetik (dederon, nilon), yang mempunyai berat molekul sebanyak 10 hingga 20 ribu. Ya. Di bahagian-bahagian tertentu daripada protein molekul (insulin, hemoglobin, RNase) memecah alfa heliks konfigurasi rantaian peptida, dan membentuk struktur heliks jenis lain.

Struktur pengajian tinggi protein. bahagian lingkaran rantai polipeptida molekul protein yang berada dalam hubungan yang berbeza yang menentukan tinggi (tiga dimensi) struktur, bentuk dan bentuk daripada jumlah molekul protein. Adalah dipercayai bahawa struktur pengajian tinggi automatik dan berlaku disebabkan oleh interaksi dengan sisa-sisa asid amino molekul pelarut. radikal itu hidrofobik "ditarik" ke dalam molekul protein, membentuk zon kering mereka dan kumpulan hydrophilic adalah berorientasikan ke arah pelarut, yang membawa kepada pembentukan pengesahan penuh bertenaga menggalakkan molekul. Proses ini disertai oleh pembentukan ikatan intramolecular. Struktur pengajian tinggi molekul protein yang ditranskripsikan untuk RNase, hemoglobin, lysozyme telur ayam.

Struktur terdiri dr empat protein. Ini jenis struktur molekul protein yang berlaku akibat persatuan beberapa subunit bersepadu ke dalam molekul tunggal. Setiap subunit mempunyai struktur rendah, menengah dan pengajian tinggi.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 ms.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.