Pendidikan:Sains

Pusat aktif enzim: struktur, sifat. Siapa yang menemui pusat aktif enzim itu? Apa yang dikenali sebagai pusat enzim yang aktif?

Kita semua pernah mendengar tentang enzim, tetapi tidak mungkin kita semua tahu betapa tepatnya bahan-bahan ini disusun dan mengapa ia diperlukan. Artikel ini akan membantu memahami struktur dan fungsi enzim (enzim) secara umum dan pusat-pusat aktif mereka khususnya.

Sejarah penyelidikan

Pada tahun 1833 ahli kimia Perancis Anselm Payen menemui dan menerangkan sifat-sifat amilase enzim.

Beberapa tahun kemudian, Louis Pasteur, mengkaji penukaran gula menjadi alkohol dengan penyertaan yis, mencadangkan bahawa proses ini adalah disebabkan oleh bahan kimia yang membentuk ragi.

Pada akhir abad XIX, ahli fisiologi Willie Kühne mula memperkenalkan istilah "enzim".

Eduard Buchner dari Jerman pada tahun 1897 mencontohi dan menggambarkan zymase, sebuah kompleks enzimatik yang memangkinkan tindak balas penukaran sukrosa kepada etil alkohol. Secara semula jadi, zymase didapati dalam kuantiti yang besar dalam yis.

Ia tidak diketahui tepat pada masa dan yang menemui pusat aktif enzim. Penemuan ini dikaitkan dengan ahli kimia pemenang Hadiah Nobel Eduard Buchner, ahli biologi Amerika James Sumner dan saintis terkenal lain yang bekerja dalam kajian pemangkinan enzimatik.

Maklumat Am mengenai Enzim

Ingat bahawa enzim adalah sejenis sifat protein yang berfungsi dalam organisma hidup sebagai pemangkin untuk tindak balas kimia. Dalam enzim terdapat kawasan-kawasan yang tidak secara langsung mengambil bahagian dalam ini, tindak balas reaksi menyediakan pusat aktif enzim.

Kami memberikan beberapa sifat enzim:

1) Kecekapan. Sebilangan kecil pemangkin mencukupi untuk mempercepatkan reaksi kimia 10 6 kali.

2) Kepastian. Satu enzim bukan pemangkin sejagat untuk sebarang reaksi dalam sel. Untuk enzim, kekhususan tindakan itu dinyatakan: setiap enzim mempelbagaikan hanya satu atau beberapa reaksi dengan substrat yang sama (reagen awal), tetapi untuk reagen kimia yang berbeza sifat enzim yang sama tidak boleh digunakan. Interaksi dengan substrat yang sesuai dan percepatan tindak balas selanjutnya menyediakan pusat aktif enzim.

3) Aktiviti berubah-ubah. Aktiviti enzim dalam sel sentiasa berubah dari rendah ke tinggi.

4) Kepekatan beberapa enzim dalam sel tidak tetap dan boleh berubah-ubah bergantung kepada keadaan luaran. Enzim-enzim sedemikian dinamakan sebagai biologi.

Klasifikasi enzim

Oleh strukturnya, adalah perkara biasa untuk membahagikan enzim kepada yang mudah dan kompleks. Mudah terdiri daripada residu asid amino, sebatian kompleks mempunyai kumpulan bukan protein. Kompleks dipanggil coenzymes.

Mengikut jenis tindak balas pemangkin, enzim dibahagikan kepada:

1) Oxidoreductases (catalyze reaksi redoks).

2) Pemindahan (membawa kumpulan atom berasingan).

3) Liase (bon belahan kimia).

4) Lipase (bentuk ikatan dalam reaksi akibat tenaga ATP).

5) Isomerases (terlibat dalam tindak balas penukaran isomers bersama).

6) Hydrolases (memangkinkan tindak balas kimia dengan pembelahan ikatan hidrolisis).

Struktur enzim

Enzim adalah struktur tiga dimensi kompleks, yang terdiri daripada sisa-sisa asid amino. Juga terdapat kumpulan prostetik - komponen sifat bukan protein, yang berkaitan dengan residu asid amino.

Enzim pada dasarnya adalah protein globular yang boleh digabungkan menjadi kompleks kompleks. Seperti bahan-bahan lain yang bersifat protein, enzim disifatkan apabila suhu meningkat atau di bawah pengaruh reagen kimia tertentu. Semasa denaturasi, struktur enzim tertier berubah dan, dengan itu, sifat pusat aktif enzim. Akibatnya, aktiviti enzim menurun dengan ketara.

Substrat catalyzed biasanya lebih kecil daripada enzim itu sendiri. Enzim yang paling mudah terdiri daripada enam puluh asid amino amino, dan pusat aktifnya hanya dua.

Terdapat enzim, tapak pemangkin yang tidak diwakili oleh asid amino, tetapi kumpulan prostetik organik atau (lebih kerap) asal tidak organik - cofactor.

Konsep pusat yang aktif

Hanya sebahagian kecil enzim yang mengambil bahagian secara langsung dalam tindak balas kimia. Bahagian enzim ini dipanggil pusat aktif. Pusat aktif enzim adalah lipid, beberapa residu asid amino atau kumpulan prostetik yang mengikat substrat dan memangkinkan reaksi. Sisa-sisa asid amino dari tapak aktif boleh dimiliki oleh mana-mana asid amino - polar, nonpolar, dibebankan, aromatik, tidak dibebankan.

Pusat aktif enzim (ia adalah lipid, asid amino atau bahan lain yang berinteraksi dengan reagen) adalah bahagian enzim yang paling penting, tanpa bahan-bahan ini tidak berguna.

Biasanya, molekul enzim hanya mempunyai satu tapak aktif yang mengikat satu atau lebih reagen yang serupa. Sisa-sisa asid amino dari pusat aktif membentuk hidrogen, hidrofobik atau ikatan kovalen, membentuk kompleks enzim-substrat.

Struktur pusat aktif

Pusat aktif enzim mudah dan kompleks adalah poket atau celah. Struktur pusat enzim aktif ini mesti sesuai dengan elektrostatik dan geometri ke substrat, kerana perubahan dalam struktur tersier enzim boleh mengubah tapak aktif.

Pusat mengikat dan pemangkin adalah tapak pusat aktif enzim. Jelasnya, pusat mengikat "memeriksa" substrat untuk keserasian dan berkomunikasi dengannya, dan pusat pemangkin mengambil bahagian langsung dalam tindak balas.

Mengikat pusat aktif ke substrat

Untuk menjelaskan bagaimana pusat aktif enzim mengikat kepada reagen tertentu, beberapa teori telah dicadangkan. Yang paling popular adalah teori Fisher, juga teori "kunci dan kunci". Fischer mencadangkan bahawa terdapat enzim yang sesuai untuk setiap substrat dari segi sifat fizikokimianya. Selepas pembentukan kompleks enzim-substrat, tiada pengubahsuaian berlaku.

Seorang lagi saintis Amerika, Daniel Koschland, menambah teori Fisher dengan anggapan bahawa pusat aktif enzim itu boleh mengubah kesesuaiannya sehingga mencapai substrat tertentu.

Kinetik reaksi enzim

Ciri-ciri tindak balas reaksi enzimatik dikaji oleh cawangan biokimia yang berasingan - kinetika enzimatik. Sains ini mengkaji ciri-ciri tindak balas tindak balas pada pelbagai kepekatan enzim dan substrat, kebergantungan kadar tindak balas pada suhu di dalam sel, dan juga sifat-sifat pusat aktif enzim, bergantung kepada perubahan parameter fizikal dan kimia medium.

Kinetik enzimatik beroperasi dengan konsep seperti kadar tindak balas, tenaga pengaktifan, penghalang pengaktifan, aktiviti molekul, aktiviti tertentu, dan lain-lain. Mari kita pertimbangkan beberapa konsep ini.

Agar reaksi biologi berlaku, reagen perlu memindahkan beberapa tenaga. Tenaga ini dipanggil tenaga pengaktifan.

Menambah enzim ke reagen boleh mengurangkan tenaga pengaktifan. Sesetengah bahan bertindak balas tanpa penyertaan enzim, kerana tenaga pengaktifan terlalu tinggi. Keseimbangan tindak balas tidak bergeser dengan penambahan enzim.

Kadar tindak balas adalah jumlah produk tindak balas yang muncul atau hilang dalam masa satu unit.

Ketergantungan kadar tindak balas pada kepekatan substrat dicirikan oleh kuantiti fizikal tanpa dimensi, pemalar Michaelis.

Aktiviti molekul - bilangan molekul substrat, ditukar oleh satu molekul enzim per unit masa.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 ms.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.